生物化學復習資料？1. 肽鍵：氨基酸通過脫水縮合形成酰胺鍵。2. 等電點：氨基酸在溶液中達到正負電荷相等狀態時的pH值。3. 模體：蛋白質特定二級結構在三維空間的聚合。4. 結構域：蛋白質三級結構中獨立功能的區域。5. 亞基：蛋白質四級結構中的單條肽鏈。6. 肽單元：多肽鏈中特定原子排列形成的平面結構。那么，生物化學復習資料？一起來了解一下吧。
生物化學基礎概要:
生物化學是一門深入理解生命過程中的分子機制的學科，讓我們逐一探索一些核心概念：
肽鍵：氨基酸間的化學鍵，通過羧基與氨基的縮合形成，這個鍵的斷裂和形成在蛋白質的合成與分解中起著關鍵作用。
一級結構：蛋白質的基本單元——氨基酸的排列順序，決定了蛋白質的獨一無二的序列特征。
二級結構：多肽鏈的局部空間構象，主要由主鏈的氫鍵形成，如α-螺旋和β-折疊。
三級結構：蛋白質三維空間的整體構象，涉及側鏈的相互作用，決定了蛋白質的功能特性。
四級結構：多鏈蛋白質間的相互作用，通過次級鍵形成，影響蛋白質的功能性和聚集方式。
別構效應：小分子物質如何影響蛋白質的空間構象，進而改變其生物學活性，是理解酶調節的重要手段。
中山大學338生物化學復習筆記——第1章氨基酸概要
氨基酸是生物化學中的基本單元，它們因同時具有氨基和羧基的獨特性質，成為了蛋白質合成的基石。筆記以楊榮武和朱圣庚老師的教材為依據，結合中大338生化課程的重點，提供了一份全面的學習資料。氨基酸分為兩大類：蛋白質氨基酸和非蛋白氨基酸。蛋白質氨基酸由遺傳密碼編碼，是合成蛋白質的關鍵，共22種，其中20種常見，且僅L型α氨基酸參與蛋白質構建。
氨基酸的結構多樣，根據R基團性質分為非極性、極性（非帶電和帶電）以及芳香族氨基酸。其中，非極性氨基酸如Ala和Gly，側鏈疏水，而帶電氨基酸如Asp和Glu則在生理pH下顯示電荷特性。氨基酸的親水性或疏水性決定了它們在蛋白質中的位置，親水氨基酸位于表面，疏水的在內部。
氨基酸的性質與功能非常重要，如手性特性影響蛋白質結構，酸堿性質和等電點決定了其在溶液中的行為。氨基酸的疏水性影響蛋白質的折疊，而氨基酸氨基和羧基參與的化學反應如DNFB和PITC反應，被用于氨基酸的鑒定和順序分析。此外，Phe、Tyr和Trp的紫外吸收特性可用于蛋白質的檢測，特定氨基酸的側鏈功能對蛋白質功能具有顯著影響。
總之，理解氨基酸的結構、分類和功能，是深入研究生物化學和蛋白質科學的基礎。
1.蛋白質：二級結構概念 類型 維持二級結構的化學鍵
常見的理化性質 含氮公式
2.酶：特點反應機制核酶.酶及同工酶的概念酶系及酶系激活生理意義
3.糖代謝：糖酵解概念 英文關鍵酶及其生理意義
代謝途徑：TAC特點，生理意義 磷酸戊糖的概念，產物，特點及意義 糖異生 糖原合成等糖來源及去路 激素對糖代謝的影響 饑餓與糖代謝的關系
4.生物氧化：呼吸鏈組成與概念氧化磷酸化概念 影響電子傳遞因素 胞漿中NADPH的轉移過程常見的高能磷酸化合物（表）
5.脂代謝： 表格血漿脂蛋白分類及功能 必須脂肪酸 脂肪動員脂肪酸-B-氧化的概念，產生ATP 酮體的生成及關鍵酶（肝臟內合成 肝外利用）膽固醇生成的關鍵酶及產物
6.氨基酸代謝：脫氨基合成（4種）轉氨基（2種）分布特點轉氨基作用概念血氨生成的來源和去路（大題)尿素生成一碳單位的概念，意義芳香氨基酸的代謝
7.核酸的結構功能：DNA雙螺旋結構的特點（大題） DNA染色體的結構 3種RNA結構特點（tRNA mRNA rRNA)DNA 變性概念真核生物基因組常見核酸的類型（抗....）痛風癥病因
8.復制：復制的特點可以促進磷酸二酯鍵生成的酶岡崎片段逆轉錄DNA聚合酶特點線粒體DNA復制的方式DNA突變及修理過程
9.轉錄：轉錄概念 RNA聚合酶（原核，真核） 轉錄的產物（表格） 啟動子結構（兩部分）mRNA的加工過程
10.翻譯：遺傳密碼的特點幾種特殊密碼子（起始，終止）翻譯起始復合物的形成過程
過程：循環（定位-成態-轉位）核糖體的結構（原核） 信號肽及SD序列的概念多聚核糖體翻譯過程常見蛋白質翻譯的阻斷劑
11.肝的轉化：生物轉化概念第一相反應及第二相反應膽紅素的生成原料及轉化 膽紅素的生成過程3種常見黃疸
12.血漿：血漿蛋白功能 紅細胞代謝特點血紅素生成的原料；關鍵酶
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“學習要求”：明確各章節的學習目標和期望掌握的知識點。
“常用名詞解釋”：對專業術語進行通俗易懂的解讀，幫助理解復雜概念。
“基本內容復習總結”：總結核心知識點，便于復習和鞏固。
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無論你是正在求學的學生，還是需要自我提升的專業人士，本書都能為你提供有力的支持，讓你在生物化學的學習和考試中更有信心。
第一章 蛋白質的結構與功能
1. 肽鍵：氨基酸通過脫水縮合形成酰胺鍵。
2. 等電點：氨基酸在溶液中達到正負電荷相等狀態時的pH值。
3. 模體：蛋白質特定二級結構在三維空間的聚合。
4. 結構域：蛋白質三級結構中獨立功能的區域。
5. 亞基：蛋白質四級結構中的單條肽鏈。
6. 肽單元：多肽鏈中特定原子排列形成的平面結構。
7. 蛋白質變性：蛋白質空間結構被破壞，生物活性改變。
第二章 核酸的結構與功能
1. DNA變性：雙螺旋結構被破壞，雙鏈分離。
2. Tm：核酸變性時達到最大紫外吸收的溫度。
3. 增色效應：核酸變性后紫外吸收增加的現象。
4. HnRNA：細胞核內未成熟的mRNA。
5. 核酶：具有催化功能的RNA分子。
6. 核酸分子雜交：不同來源核酸互補配對形成雙鏈。
第三章 酶
1. 酶：特定蛋白質，具有催化作用。
2. 活性中心與必需基團：決定酶活性的特定結構。
3. 酶原與酶原激活：無活性前體酶轉變為活性酶的過程。
4. 同工酶：具有相同催化作用的酶，結構不同。
5. Km值：酶與底物反應速度常數之一，表示最大速度一半時的底物濃度。
第四章 糖代謝
1. 糖酵解：葡萄糖在缺氧條件下分解生成乳酸的過程。
2. 活性葡萄糖：參與葡萄糖代謝的前體分子。
以上就是生物化學復習資料的全部內容，1.蛋白質：二級結構概念 類型 維持二級結構的化學鍵 常見的理化性質 含氮公式 2.酶：特點 反應機制 核酶.酶及同工酶的概念 酶系及酶系激活生理意義 3.糖代謝：糖酵解概念 英文 關鍵酶及其生理意義 代謝途徑：TAC特點，生理意義 磷酸戊糖的概念，產物。
